2,5 2,0 1,5 1,0 0,5 Plasminaktivität 40 50 60 70 80 90 Temperatur in oC 0 Bild 2: Plasminaktivität in für jeweils 5 min erhitzter Milch (mod. nach Borda et al. 2004) 4 2016 | moproweb.de 47 barkeit gegebenenfalls beschränken könnten, ausreichend reduziert wird, stand dabei nicht im Fokus; und solange die H-Milch bei Raumtemperatur oder gar kühl gelagert wird, ergeben sich meist keine Reklamationen innerhalb der deklarierten Haltbarkeit. Inzwischen wird ein Teil der UHT-Milch in andere Klimazonen wie den asiatischen oder afrikanischen Raum exportiert, so dass auf Grund der erhöhten Transport- und Lagertemperatur enzymatische Restaktivitäten die Haltbarkeit limitieren könnten. Die mikrobiologische Belastung der Rohmilch ist inzwischen sehr gering (meist < 30.000 KbE/ml) und auch das Vorkommen an Pseudomonaden, die bekanntermaßen sehr hitzestabile Enzyme bilden, wurde untersucht (van Neubeck et al. 2015). Sofern frische Milch verwendet wird, liegt die enzymatische Aktivität, die von der Rohmilchflora gebildet wurde (Proteasen und Lipasen) auf so geringem Niveau, dass sie quantitativ mit kommerziell verfügbaren Enzymkits kaum sicher nachgewiesen werden kann. Inwieweit auch Reste milchoriginärer Enzyme eine Limitierung der Haltbarkeit von UHT-Milch bei erhöhter Transport- und Lagertemperatur verursachen könnten, soll im Folgenden geklärt werden. Dazu soll zunächst der Stand des Wissens zum originären Plasmin der Milch erläutert werden, dann sollen beispielhaft Unterschiede der Plasmininaktivierung beim indirekten und direkten UHT-Verfahren herausgearbeitet werden. Schließlich sollen Ansätze zur Verbesserung der Stabilität von UHT-Milch für den Export aufgezeigt werden. Plasminsystem in Milch Plasmin (EC 3.4.21.7), eine Serin-Endopeptidase, besitzt bei pH 7,4-7,5 und 37 °C die höchste Aktivität (Humbert & Alais 1979). Hydrolysiert werden Proteine in Peptide, wobei das Plasmin spezifisch die Lys-X- (Beispiele in Bild 1) und Arg-X-Peptidbindungen spaltet. Es wird aus seiner inaktiven Form, dem Plasminogen, durch einen Aktivator in die aktive Form, das Plasmin überführt (Bild 2). Plasminogen besteht aus 786 Aminosäuren und hat eine Molmasse von 88.092 g/mol. Die Tertiärstruktur des Plasminogens besteht aus fünf Tripelschleifen, die über Disulfidbrücken stabilisiert werden (Schaller et al. 1985, Benfeldt et al. 1995). Plasminogen wird in der Leber synthetisiert und ins Blut abgegeben. Mit dem Blutserum gelangt überwiegend Plasminogen in die Milch. Dieses wird durch ebenfalls sekretierte Plasminogenaktivatoren (Bild 1) nach und nach ins aktive Plasmin umgewandelt (Alichanidis et al. 1986, Bastian et al. 1991). Das komplexe Plasminsystem der Milch beinhaltet weiterhin Plasminogenaktivator Inhibitoren und Plasmininhibitoren (Crudden & Kelly 2003), die die Plasminaktivierung und die Plasminaktivität kontrollieren. Produkt Thermische Behandlung Lagerbedingungen Produktveränderung Literatur rekonstituierte Magermilch (Low heat SMP) Vorerhitzung • 75 oC/15 s • 80 oC/15 s • 80 oC/30 s • 85 oC/30 s UHT direkt Dampfinjektion • 140 oC/4 s 8 Monate bei 20 oC • ab 5 Monaten Sedimentation • Gebildung nach 7 Monaten Newstead et al. (2006) 8 Monate bei 30 oC • dickere Sedimentationsschicht • früherer Beginn der Gebildung rekonstituierte Magermilch (Low heat SMP) Vorerhitzung • 90 oC/30 s • 90 oC/60 s UHT direkt Dampfinjektion • 140 oC/4 s 8 Monate bei 20 oC • ab 5 Monaten sehr geringe Sedimentation • keine Gelbildung Newstead et al. (2006) 8 Monate bei 30 oC • schnelleres und dickeres Sediment Magermilch UHT indirekt • 138 oC/2,4 s 168 Tage bei 20 oC • nach 30 Tagen Bittergeschmack • Bildung von Clustern, einzelne Micellen • nach 168 Tagen Sedimentation, wenig Synärese Enright et al. (1999) Tabelle 1: Produktveränderungen während der Lagerung von UHT-erhitzter Magermilch SMP: skim milk powder
molkerei-industrie_04_2016
To see the actual publication please follow the link above