Untersuchungen zu glykosylierten Proteinen

Rivca Valk-Weeber hat an der Universität Groningen Methoden für die Analyse der glykosylierten Proteine in Molke entwickelt. Die drei wichtigsten Proteine, die zum Molkenprofil beitragen, wurden als Laktoferrin, Immunglobulin G und Glykosylierungs-abhängiges Zelladhäsionsmolekül-1 (GlyCAM-1) identifiziert. Das Profil der auf einem Protein exprimierten Glykane ist stark reguliert, aber unter bestimmten Bedingungen kann sich dies ändern. Zum Beispiel beobachtete Valk-Weeber Veränderungen der Glykane im Laktoferrin während der Kolostralmilchperiode.

Funktionalitätsstudien mit gereinigten Lactoferrin-Glykanen zeigten, dass die Glykane des Lactoferrins über Rezeptoren mit dem Immunsystem interagieren können. Änderungen des Glykanprofils können diese Interaktion und damit die Funktionalität beeinflussen.

Das Protein GlyCAM-1 ist in menschlicher Milch nicht vorhanden, kommt aber in Kuhmilch in relativ hoher Konzentration vor. Die Glykane von GlyCAM-1 tragen in hohem Maße zum Gesamtprofil der Molkenglykane bei und enthalten wichtige funktionelle Teile mit einem hohen Sialylierungs- und Fucosylierungsgrad. Valk-Weeber fand heraus, dass der Sialylierungs- und Fucosylierungsgrad von GlyCAM-1 bei den einzelnen Kühen variiert, aber auch vom Futter abhängt.

Die Arbeit „The composition and dynamic nature of the N-linked glycoprofile of bovine milk serum and its individual proteins: The thesis The composition and dynamic nature of the N-linked glycoprofile of bovine milk serum and its individual proteins: A structural and functional analysis by Rivca Valk-Weeber“ ist auf der Website der Universität Groningen zu finden.